מהי הפונקציה האנזימטית של החלבונים? פונקציה אנזימטית של חלבונים: דוגמאות

העבודה של הגוף שלנו - תהליך מורכב מאוד שבו מיליוני תאים המעורבים, אלפי חומרים שונים. אבל יש תחום אחד שבו היא תלויה לחלוטין על החלבונים הספציפיים, שבלעדיו חיי אדם או חיה יהיו בלתי אפשריים לחלוטין. כפי שבוודאי ניחשת, אנחנו מדברים עכשיו על אנזימים.

היום נשקול את אנזימטי פונקציה של חלבונים. זהו אזור מרכזי של ביוכימיה.

מאז בסיס חומרים אלה הם חלבונים בעיקר, אז הם יכולים להיחשב על ידי אותם. אתה צריך לדעת כי עבור אנזימים לראשונה התגלו בשנות ה -30 של המאה ה -19, רק המדענים לקחו יותר ממאה שנה, כדי להגיע להגדרה פחות או יותר אחיד עבורם. אז מה הפונקציה מבוצע על ידי אנזימי חלבונים? ביום זה, כמו גם מבנה ותגובותיהם של דוגמאות תלמד מן המאמר הזה.

אתה צריך להבין כי לא כל חלבון יכול להיות אנזים, אפילו בתיאוריה. חלבונים כדוריים רק יוצרים מסוגלים להפגין פעילות קטליטית ביחס תרכובות אורגניות אחרות. כמו בכל התרכובות הטבעיות בכיתה זו, אנזימים מורכבים שאריות חומצת אמינו. נדגיש, כי פונקצית אנזימטי של חלבונים (דוגמאות אשר יהיה במאמר) יכול להתבצע רק על ידי אחד אשר מסת טוחנת הוא קטן יותר מאשר 5000.

מהו אנזים, ההגדרה המודרנית

אנזימים - A זרז של ביולוגי ממוצא. יש להם את היכולת להאיץ את התגובה, בשל הקשר ההדוק בין המגיבים (מצעים). אנחנו יכולים לומר כי הפונקציה של חלבונים אנזימטי - תהליך קטליזה כמה תגובות ביוכימיות ייחודיות אורגניזם חי. רק חלק קטן מהם ניתן לשכפל במעבדה.

יצוין כי בתחום זה חלה פריצת דרך כלשהי בשנים האחרונות. מדענים בהדרגה להתקרב יצירת אנזימים מלאכותיים שיכול לשמש לא רק למטרות כלכליות, אלא גם ברפואה. הוא פותח אנזימים שיכולים להרוס ביעילות אפילו באזורים קטנים לסרטן מתחלה.

אילו חלקים של האנזים מעורב באופן ישיר את התגובה?

שים לב, במגע עם המצע אינו כולל את כל הגוף של האנזים, אך קטע קטן בלבד של אשר נקרא האתר הפעיל. זהו נכס ההשלמה העיקרי שלהם. מושג זה מרמז כי האנזים הוא אידאלי למצע את הטופס התכונות הפיסיקליות והכימיות שלהם. אנחנו יכולים לומר כי הפונקציה של אנזימים במקרה זה היא כדלקמן:

• המים שלהם מסתכמים מפני שטח הפגז.
• ישנו עיוות מסוימת (קיטוב, למשל).
• אחרי שהם מסודרים בצורה מיוחדת במרחב, תוך כדי תנועה קרובה זה לזה.

גורמים אלה מובילים האצת התגובה. עכשיו, נתנו לנו לעשות השוואה בין אנזימים זרזים אורגניים.

כפי שאתה יכול לראות, את הפונקציה אנזימטי של חלבונים דורשת סגולית. על ידי עצמו גם יוסיף כי רב של חלבונים אלה יש גם מינים ספציפיים. במילים פשוטות, אנזימים אנושיים בקושי מתאים שפן ניסיונות.

מידע חשוב על המבנה של אנזימים

המבנה של תרכובות אלה מבודד מיד שלוש רמות. המבנה הראשוני יכול להיות מזוהה על ידי שאריות חומצת אמינו אשר הם חלק האנזימים. מאז הפונקציה אנזימטי של חלבונים, דוגמאות אשר שהבאנו שוב ושוב במאמר זה, יכול להתבצע רק על ידי קטגוריות מסוימות של תרכובות, לזהות אותם דווקא על בסיס זה הוא די אמיתי.

באשר בחטיבות העליונות השטח אליו אביזר נקבעת באמצעות סוגים נוספים של אג"ח שעלולות להתרחש בין שאריות חומצת אמינו אלה. מימן תקשורת זו, אלקטרוסטטית, הידרופובי, ו-ואן אינטראקציות דר ואלס. כתוצאה מהמתח גורמות החיבורים הללו בחלקים שונים של האנזים מיוצר בצורת סליל α, הלולאה ו β-גדילים.

המבנה השלישוני הוא תוצאה של העובדה יחסית חלקים גדולים של שרשרת פוליפפטיד לקפל פשוט. הגדילים וכתוצאה מכך הם תחומים שנקראים. לבסוף, ההיווצרות הסופית של המבנה הזה מתרחשת רק לאחר אינטראקציה יציבה הוקמה בין תחומים שונים. יש לזכור כי ההיווצרות של התחומים עצמם הולכים באופן עצמאי לחלוטין זה מזה.

כמה מאפייני תחום

בדרך כלל, שרשרת פוליפפטיד שממנו הם נוצרו, מורכבת כ 150 שאריות חומצת אמינו. כאשר תחומים לתקשר אחד עם השני, יצר כדורי. מאז הפונקציה מתבצעת על ידי האתרים הפעילים אנזימטי מבוססים על אותם, צריך להבין את החשיבות של תהליך זה.

התחום עצמו מאופיין העובדה כי בין שאריות חומצת אמינו במבנה שלה יש אינטראקציות רבות. מספרם גבוה בהרבה לתגובות אלה בינם לבין עצמם תחומים. לפיכך, החלל ביניהם יחסית "פגיע" לפעולות של ממסים אורגניים שונים. ההיקף בסדר הגודל של 20-30 אנגסטרום מעוקב שמתאים מספר מולקולות מים. תחומים שונים יש לעתים קרובות מבנה תלת ממדי ייחודי לחלוטין, אשר קשור ביצועים של פונקציות שונות לחלוטין.

אתרים פעילים

ככלל, באתרים הפעילים ממוקמים אך ורק בין התחומים. בהתאם לכך, שכל אחד מהם ממלא תפקיד חשוב מאוד במהלך התגובה. בשל הסדר זה של תחומים מצאו גמישות רבה, ניידות באזור של האנזים. זה חשוב מאוד, מפני שהפונקציה אנזימטי מבוצעת רק תרכובות אלה שיכולים לשנות כראוי המיקום המרחבי שלה.

בין אורך הקשר פוליפפטיד בגוף של האנזים, ועל ידי כמה פונקציות מורכבות שהם ביצעו, קיים קשר ישיר. תפקיד סיבוך המושגת הוא על ידי יצירת האתר הפעיל של התגובה בין התחום קטליטי ובשל ההיווצרות של תחומים חדשים לחלוטין.

כמה חלבונים, אנזימים (דוגמאות - ליזוזים גליקוגן) יכול להשתנות במידה רבה בגודל (129 ו 842 שאריות חומצת אמינו, בהתאמה), למרות שהתגובה מזורזת מחשוף של קשרים כימיים של אותו סוג. ההבדל הוא שככל מסיבי גדול אנזימים מסוגלים לשלוט מעמדה טובה יותר במרחב, דבר המבטיח יציבות רבה יותר ומהירות התגובה.

הסיווג העיקרי של אנזימים

מתקבל בשלב ונפוץ בעולם הוא הסיווג האחיד. לדבריה, היא עומדת שש כיתות ליבה, עם subclasses הרלוונטי. אנחנו רואים רק את הבסיסיים. הנה הם:

1. Oxidoreductases. הפונקציה של אנזימים במקרה זה - תגובות חיזור גירוי.

2. טרנספראז. מי ייתן לבצע מצעי ההעברה בין הקבוצות הבאות:

• יחידות One-חמצני.
• שרידי אלדהידים וקטונים.
• רכיבי acyl ו glycosyl.
• אלקיל (כחריג לא יכול לשאת CH3) שאריות.
• בסיסים חנקניים.
• קבוצות המכילות זרחן.

3. Hydrolases. במקרה זה, את פונקצית אנזימטי היא לדבוק חלבונים מהסוגים הבאים של תרכובות:

• אסטרים.
• גליקוזידים.
• אסטרים, ו thioesters.
• אג"ח מסוג פפטיד.
• סוג היחסים CN (למעט מאותו פפטיד).

4. Lyases. מסוגלים להתנתק קבוצות עם ההיווצרות הבאה של קשר כפול. יתר על כן, ייתכנו לבצע את התהליך ההפוך: הצטרפות לקבוצות שנבחרו להכפיל אג"ח.

5. איזומראז. במקרה זה, את הפונקציה אנזימטי של חלבונים מסתבכת תגובות קטליזה isomeric. קבוצה זו כוללת את האנזימים הבאים:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• oxidoreductases intramolecular.
• טרנספראז intramolecular.
• אנזים זה intramolecular.

6. ליגאזות (הידוע גם בשם synthetase). הם משמשים עבור פיצול של ATP תוך להרכיב כמה חיבורים.

יקל להבחין כי הפונקציה אנזימטי של חלבונים חשובה מאוד, כפי שהם לכמה מלא במידה כמעט כל התגובות מתרחשות בכל שנייה בגוף שלך.

מה נשאר של האנזים לאחר אינטראקציה עם המצע?

לעתים קרובות, האנזים הוא ממוצא כדורי חלבון, המרכז הפעיל של שמיוצג על ידי שאריות חומצת אמינו הזהות שלה. בכל שאר המקרים, בחלק המרכזי מחובר היטב עם אותו בקבוצה או קואנזים תותבים (ATP, למשל), הקשר הוא הרבה יותר חלש. זרז נקרא holoenzyme, ואת השאריות שלה, לאחר הסרת apoenzyme ATP נוצר.

לפיכך, על פי אנזימי תכונה זו מסווג לקבוצות הבאות:

• hydrolase, אנזים זה פשוט, ואת איזומראז, אשר בדרך כלל אינם מכילים בסיס קואנזים.
• חלבוני Enzyme (דוגמאות - כמה טרנסאמינזות) המהווים קבוצה תותבת (חומצה ליפואית, למשל). קבוצה זו כוללת רבים של peroxidase.
• Enizmy שעבורם נדרש התחדשות קואנזים. אלה כוללים קינאזות, כמו גם רוב oxidoreductases.
• זרזים אחרים, שהרכבה עדיין לא מובנת לחלוטין.

כל החומרים המהווים חלק מהקבוצה הראשונה, נמצאים בשימוש נרחב בתעשיית המזון. כל הזרזים אחרים דורשים תנאים ספציפיים מאוד להפעלתה, ולכן לעבוד רק בגוף, או בחלק בדיקות מעבדה. לפיכך, פונקצית אנזימטי - זו היא תגובה מאוד ספציפית, מורכבת מגרה (קטליזה) תגובות בסוגים מסוימים של תנאים מוגדרים היטב של גוף אדם או חיה.

מה קורה באתר הפעיל, או מדוע אנזימים לעבוד כל כך יעיל?

אנו חוזרים ואומרים כי המפתח להבנת קטליזה אנזימטית היא יצירת מרכז פעיל. זהו שם כי ספציפי המחייב של המצע, אשר בתנאים כאלה הם הרבה יותר להגיב פעילים. על מנת שתוכל להבין את המורכבות של התגובות מתבצעות שם, לתת דוגמא פשוטה לקרות תסיסת גלוקוז, יש צורך פעם אחת 12 אנזימים! לא פחות אינטראקציה קשה מתאפשרת רק בשל העובדה כי חלבון שמבצע את פונקצית אנזימטי יש את התואר הגבוה ביותר של ייחוד.

סוגים סגוליים אנזימים

זה מוחלט. במקרה זה, את הספציפיות מוצגות רק אחד, בהחלט מוגדרות אנזים מהסוג. לפיכך, באוראז אינטראקציה רק עם אוריאה. עם חלב לקטוז כפי שהוא מזין את התגובה בשום תנאי. זה מה הפונקציה מבוצעת על ידי חלבונים, אנזימים בגוף.

בנוסף, הקבוצה אינה ייחוד מוחלט נדיר. כפי שניתן להבין מהשם, במקרה זה יש "פתיחות" בהחלט לקבוצה של תרכובות אורגניות (אסטרים, כוללים אלכוהול מורכב או אלדהידים). לדוגמא, פפסין, המהווה אחד אנזימי המפתח של הקיבה, רק מראה וספציפי הידרוליזה של קשרים פפטידיים. dehydrogenase אלכוהול אינטראקציה בלעדי עם אלכוהול ולא laktikodegidraza לפצל משהו אחר מלבד חומצות אלפא הידרוקסי.

זה קורה גם כי מאפיין הפונקציה אנזימטי של קבוצה מסוימת של תרכובות, אבל בתנאים מסוימים, האנזימים יכולים לפעול שונה לגמרי "המטרה" העיקרית שלהם של חומר. במקרה זה, הזרז "נוטה" למחלקה מסויימת של חומרים, אבל בתנאים מסוימים היא יכולה להדבק ותרכובות אחרות (לא בהכרח שווה ערך). עם זאת, במקרה זה, התגובה תלך הרבה יותר לאט.

מוכר ברבים בזכות היכולת של טריפסין לפעול על קשרים פפטידיים, אך מעטים יודעים כי חלבון זה שמבצע את תפקידו של האנזים במערכת העיכול, עלול להגיב עם תרכובות אסתר שונות.

לבסוף, יש את הספציפיות של אופטי. אנזימים אלו יכולות ליצור קשר עם מגוון רחב של חומרי הרשימה לחלוטין, אבל רק בתנאים שיש להם תכונות אופטיות מוגדרות היטב. לפיכך, הפונקציה אנזימטי של חלבונים במקרה זה דומה מאוד לעיקרון הפעולה אינו אנזימים, זרזים ומוצא אורגני.

אילו גורמים קובעים את היעילות של קטליזה?

היום, הוא האמין כי גורמים הקובעים רמה גבוהה ביותר של יעילות של אנזימים הם:

• ריכוז השפעה.
• אפקט אוריינטציה מרחבית.
• הרבגוניות של מרכז התגובה הפעיל.

באופן כללי, את ההשפעה של ריכוז חומר אינה שונה מזה של תגובות קטליזה האורגניות. במקרה זה, ריכוז של המצע כזה, שהוא הגדול פי כמה ערך דומה לכל השאר היקף פתרון במרכז פעיל. במרכז התגובה ממיין חומרי מולקולת סלקטיבי אשר חייב להגיב אחד עם השני. לא קשה לנחש כי אפקט זה מוביל לעלייה בשיעור תגובה כימית בכמה סדרי גודל.

כאשר תהליך כימי סטנדרטי מתרחש, חשוב מאוד, אשר מהווה חלק מולקולות אינטראקציה יתנגשו אחד עם השני. במילים פשוטות, את מהות מולקולה בעת ההתנגשות חייב להיות מונחה ביחס בהחלט זה לזה. בשל העובדה כי מתבצעת תחת כפייה, אז כל המרכיבים המעורבים מסודרים קו מסוים, תגובת קטליזה מואצת בכשלושה סדרי סיבוב כזה של האתר הפעיל של האנזים.

תחת multifunctionality במקרה זה מתייחס לנכס של כל מרכיבי האתר הפעיל בעת ובעונה אחת (או מתואם לחלוטין) ולפעול על המולקולה "טפל" חומר. שבו אחד (מולקולה) היא לא רק קבועה כראוי בחלל (ראה. לעיל), אבל גם מאוד משתנה מאפייניו. כל זה ביחד מוביל עובדת האנזים הופך הרבה יותר קל לפעול על המצע לפי צורך.